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D-荧光素（D-Luciferin）是荧光素酶（Luciferase）的常用底物，普遍用于整个生物技术领域，特别是体内活体成像技术。作用机制是在ATP和荧光素酶的作用下，D-荧光素（底物）被氧化发光。当荧光素过量时，产生的光量子数与荧光素酶的浓度呈正相关性。将携带荧光素酶编码基因（Luc）的质粒转染进入细胞后，导入研究动物如大小鼠体内，之后注入荧光素，通过生物发光成像技术（BLI）来检测光强度变化，从而实时监测疾病发展状态或药物的治疗功效等。也可以利用ATP对此反应体系的影响，根据生物发光强度的变化来指示能量或生命体征。D-荧光素也常用于体外研究，包括荧光素酶和ATP水平分析；报告基因分析；高通量测序和各种污染检测。 -
D-荧光素（D-Luciferin）是荧光素酶（Luciferase）的常用底物，普遍用于整个生物技术领域，特别是体内活体成像技术。作用机制是在ATP和荧光素酶的作用下，D-荧光素（底物）被氧化发光。当荧光素过量时，产生的光量子数与荧光素酶的浓度呈正相关性。将携带荧光素酶编码基因（Luc）的质粒转染进入细胞后，导入研究动物如大小鼠体内，之后注入荧光素，通过生物发光成像技术（BLI）来检测光强度变化，从而实时监测疾病发展状态或药物的治疗功效等。也可以利用ATP对此反应体系的影响，根据生物发光强度的变化来指示能量或生命体征。 -
D-荧光素（D-Luciferin）是荧光素酶（Luciferase）的常用底物，普遍用于整个生物技术领域，特别是体内活体成像技术。作用机制是在ATP和荧光素酶的作用下，D-荧光素（底物）被氧化发光。当荧光素过量时，产生的光量子数与荧光素酶的浓度呈正相关性。将携带荧光素酶编码基因（Luc）的质粒转染进入细胞后，导入研究动物如大小鼠体内，之后注入荧光素，通过生物发光成像技术（BLI）来检测光强度变化，从而实时监测疾病发展状态或药物的治疗功效等。也可以利用ATP对此反应体系的影响，根据生物发光强度的变化来指示能量或生命体征。 -
D-荧光素（D-Luciferin）是荧光素酶（Luciferase）的常用底物，普遍用于整个生物技术领域，特别是体内活体成像技术。作用机制是在ATP和荧光素酶的作用下，D-荧光素（底物）被氧化发光。当荧光素过量时，产生的光量子数与荧光素酶的浓度呈正相关性。将携带荧光素酶编码基因（Luc）的质粒转染进入细胞后，导入研究动物如大小鼠体内，之后注入荧光素，通过生物发光成像技术（BLI）来检测光强度变化，从而实时监测疾病发展状态或药物的治疗功效等。也可以利用ATP对此反应体系的影响，根据生物发光强度的变化来指示能量或生命体征。 -
弹性蛋白酶（Elastase，CAS NO. 39445-21-1），是天然来源的一种丝氨酸蛋白酶，由240个氨基酸残基通过4个二硫键组成的一条单肽链，分子量约25.9 kDa，最佳工作pH为8.0-8.5。弹性蛋白酶催化蛋白和多肽水解（尤其是仅次于中性氨基酸残基的肽键），包括白蛋白，酪蛋白，变性胶原，弹性蛋白，纤维蛋白，血红蛋白和许多含有天冬氨酸、苯丙氨酸或酪氨酸的合成底物。还具有酯酶和酰胺酶活性。弹性蛋白酶虽然能水解大量的蛋白底物，但其在蛋白酶中十分独特，因其能水解天然弹力素（胰酶、胰凝乳蛋白酶或胃蛋白酶都无法水解的一种蛋白）。该酶在胰腺中以无活性的酶原—弹性蛋白酶原的形式分泌，然后在十二指肠中经胰酶消化而被活化。在血液和细菌内都有发现弹性蛋白酶。该酶不需要激活剂，但其活性会被氟磷酸二异丙酯（DFP），PMSF，α2-巨球蛋白，α1-抗胰蛋白酶和烷基异氰酸酯，以及高盐浓度所抑制。氯化钠（50-100mM）能抑制50%的酶活，氯化钾，硫酸铵，氰化钠和硫酸铜能产生相似的抑制效应。
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天然胰蛋白酶抑制剂（Trypsin inhibitors）也称为丝氨酸蛋白酶抑制剂（Serineproteaseinhibitors, serpins），是最大且分布最多样的蛋白酶抑制剂家族，通过抑制体内丝氨酸蛋白酶来控制蛋白的活化和分解代谢。常见有四种来源的天然胰酶抑制剂：牛胰腺、卵类粘蛋白、大豆和利玛豆，以竞争性底物类似物的方式结合丝氨酸蛋白酶，形成无活性的复合物，从而使得蛋白酶失去活性。当丝氨酸蛋白酶活性不再需要时，可加入丝氨酸蛋白酶抑制剂来终止蛋白酶活性。 -
木瓜蛋白酶（Papain，CAS NO. 9001-73-4），一种半胱氨酸蛋白酶，由一条单一多肽链组成，包含3个二硫键和1个维持酶活力所必须的巯基基团。分子量约23kDa，最佳工作pH范围为6.0-7.0，能够切割大多数的蛋白底物，比胰蛋白酶的水解活性更广。木瓜蛋白酶具有肽链内切酶活性，可裂解碱性氨基酸，亮氨酸或甘氨酸肽键，还具有酯酶和酰胺酶活性。优先识别并切割含大疏水侧链（P2位）的氨基酸。
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胶原酶（Collagenase，CAS NO. 9001-12-1）是一种蛋白水解酶，常用来消化细胞外基质蛋白。作为一种肽链内切酶，胶原酶特异性识别Pro-X-Gly-Pro序列（高频出现在胶原collagen，很少在其他蛋白中发现）并切割氨基酸（X）和甘氨酸（Gly）之间的肽键。不同于其他蛋白酶，胶原酶是唯一一种可识别并降解具三股超螺旋结构的天然胶原纤维，这种胶原纤维广泛存在结缔组织。
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胶原酶（Collagenase，CAS NO. 9001-12-1）是一种蛋白水解酶，常用来消化细胞外基质蛋白。作为一种肽链内切酶，胶原酶特异性识别Pro-X-Gly-Pro序列（高频出现在胶原collagen，很少在其他蛋白中发现）并切割氨基酸（X）和甘氨酸（Gly）之间的肽键。不同于其他蛋白酶，胶原酶是唯一一种可识别并降解具三股超螺旋结构的天然胶原纤维，这种胶原纤维广泛存在结缔组织。
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胶原酶（Collagenase，CAS NO. 9001-12-1）是一种蛋白水解酶，常用来消化细胞外基质蛋白。作为一种肽链内切酶，胶原酶特异性识别Pro-X-Gly-Pro序列（高频出现在胶原collagen，很少在其他蛋白中发现）并切割氨基酸（X）和甘氨酸（Gly）之间的肽键。不同于其他蛋白酶，胶原酶是唯一一种可识别并降解具三股超螺旋结构的天然胶原纤维，这种胶原纤维广泛存在结缔组织。
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